Warning: include(): open_basedir restriction in effect. File(/home/harrypotter/coduri/sesiune.php) is not within the allowed path(s): (/home/r42147educ:/usr/lib/php:/usr/php4/lib/php:/usr/local/lib/php:/usr/local/php4/lib/php:/tmp) in /home/r42147educ/public_html/biblioteca/biologie/proteine.php on line 2

Warning: include(/home/harrypotter/coduri/sesiune.php): failed to open stream: Operation not permitted in /home/r42147educ/public_html/biblioteca/biologie/proteine.php on line 2

Warning: include(): Failed opening '/home/harrypotter/coduri/sesiune.php' for inclusion (include_path='.:/usr/lib/php:/usr/local/lib/php') in /home/r42147educ/public_html/biblioteca/biologie/proteine.php on line 2
Proteine
Warning: include(): open_basedir restriction in effect. File(/home/harrypotter/coduri/header.php) is not within the allowed path(s): (/home/r42147educ:/usr/lib/php:/usr/php4/lib/php:/usr/local/lib/php:/usr/local/php4/lib/php:/tmp) in /home/r42147educ/public_html/biblioteca/biologie/proteine.php on line 10

Warning: include(/home/harrypotter/coduri/header.php): failed to open stream: Operation not permitted in /home/r42147educ/public_html/biblioteca/biologie/proteine.php on line 10

Warning: include(): Failed opening '/home/harrypotter/coduri/header.php' for inclusion (include_path='.:/usr/lib/php:/usr/local/lib/php') in /home/r42147educ/public_html/biblioteca/biologie/proteine.php on line 10

Stiinta: Proteine
de Axllitza



Proteinele sunt substante macromoleculare azotate cu roluri structurale si functionale importante în toate organismele animale si vegetale. Desi multiple si complexe din punct de vedere structural, proteinele sunt constituite dintr-un numar redus de elemente, aflate – fiecare – într-o proportie bine determinata.
COMPOZITIA ELEMENTARA A PROTEINELOR

  • Carbon 52,5 %
  • Azot 16 %
  • Hidrogen 6,9 %
  • Sulf 1,35 %
  • Oxigen 21,5 %
  • Fosfor 0,1 %
    Unele proteine mai cuprind: fier, zinc sau cupru. Deoarece continutul în azot al proteinelor este constant (16 % N ) ori de câte ori se cere a se face trecerea de la procentul în azot la procentul în proteine, se înmuteste continutul în azot cu 6,25 ( întrucât – potrivit procentului – 16 este a 6,25-a parte din 100 ).
    Deci, proteine %=6,25 N.

    PROPRIETATILE FIZICE ALE PROTEINLOR

    STAREA DE AGREGARE SI STABILITATEA

    Proteinele sunt substante solide, incolore, stabile la temperatura obisnuita. La temperatura usor ridicata ( 50° - 60° ) proteinele se denatureaza. Unele prote ine pot fi obtinute în stare cristalina; altele numai sub forma de precipitate amorfe.

    SOLUBILITATEA

    Proteinele se deosebesc unele de altele prin caracterele lor de solubilitate. Astfel, unele proteine sunt solubile în apa pura, altele în solutii saline diluate, iar altele în solutii acide sau bazice diluate. Exista o categorie de proteine solubile în solutii alcoolice, însa în alti solventi ai grasimilor (eter, cloroform, benzen) nu se dizolva nici o proteina. În sfârsit, exista o categorie de proteine care nu sunt solubile – fara descompunere – în nici un fel de solvent. Acestea intra în constitutia tesuturilor de protectie sau de sustinere din organism.

    PRECIPITAREA

    Proteinele sunt precipitate relativ usor din solutiile lor apoase de catre sarurile neutre ale unor metale (alcaline sau alcalinopamântoase) si de sarurile ionului amoniu.

    Este interesant faptul ca o aceeasi sare – în functie de concentratia sa în apa – poate actiona în doua moduri opuse asupra solubilitatii unei proteine.

    Astfel, la concentratii mici sarea poate fi un agent dizolvant, determinând marire solubilitatii proteinei, iar la concentratii mari poate avea efect solificant micsorând solubilitatea (fig. I). De fapt, solubilitatea diferita a unei proteine într-o solutie salina depinde de forta ionica molara a solutiei.

    Forta ionica a unei sari este egala cu semisuma concentrtiei fiecarui ion multiplicata cu patratul valentei acestul ion.

    Deci:

    m=1/2 ĺez2


    în care:

    e = concentratia fiecarui ion

    z = electrovalenta fiecarui ion.

    La valori mici ale fortei ionice, ionii favorizeaza solubilitatea stbilizând sau neutralizând grupele încarcate electric din proteina; la valori mari ale fortei ionice, fenomenul este contrar: ionii tind sa precipite proteinele. În acest caz are loc o veritabila competitie între proteina si ioni pentru moleculele apei; ionii rapesc moleculelor de proteina apa care le solvateaza. Acest fenomen este cunoscut sub numele de salificare (aussalzen, salting out). Multe proteine dizolvate floculeaza sau dau nastere la geluri (coaguleaza) când solutiile lor sunt încalzite la temperaturi de 60-70°.

    STRUCTURA PROTEINELOR

    Din unirea unui numar mare (câteva sute) sau foarte mare (câteva zeci de mii) de aminoacizi, rezulta lanturile polipeptidice din constitutia proteinelor. Aceste lantuiri difera unele de altele sub raportul lungimii, naturii si secventei aminoacizilor constitutivi. În special, în acest ultim punct de vedere rezulta un numar foarte variat de lanturi prin diverse combinatii ale secventei. Spre exemplu, cu 10 aminoacizi intrând o singura data în lant pot exista 3.628.800 lanturi izomere. Tinându-se seama si de celelalte doua criterii de diferentiere a lanturilor polipeptidice, se întelege ca proteinele rezultate sunt foarte variate, prezentând multipli izomeri. În realitate se constata ca în natura se întâlnesc numai anumite proteine, destul de numeroase, dar totdeauna acelasi. Acest fapt arata ca în natura se sintetizeaza molecule proteice care cuprind în lanturile polipeptidice constituente anumite secvente de aminoacizi. Proteinele astfel sintetizate prezinta o anumita specificitate (de tesut, de organ etc.) dirijata de acizii nucleici care au participat la biosinteza.

    În general, în constitutia unei proteine nu intra un singur lant polipeptidic ci mai multe, iar acestea nu sunt desfasurate în lungime ci rasucite sau cu catena polipeptidica dispusa în zig-zag, în mai multe planuri. Pe de alta parte, datorita diverselor grupe functionale libere din radicalii aminoacizilor (OH, -NH2, -COOH, -SH), lanturile se pot consolida prin stabilire de legaturi intra-catenare (din cuprinsul aceluiasi lant) si inter-catenare (dintre lanturi). Tinându-se seama de toate acestea, se întelege imediat ca datorita lanturilor polipeptidice constituente, la moleculele proteice se întâlneste o anumita orga nizare speciala, care a fost pusa în evidenta prin analiza roentgenografica.

    Organizarea moleculelor proteice consta în 4 categorii de structuri (sau niveluri de organizare): structura primara, structura secundara, structura tertiara si structura cuaternara.

    STRUCTURA PRIMARA

    Structura primara a unei proteine este data de structura chimica a fiecarui lant polipeptidic (adica de felul si secventa aminoacizilor cuprinsi în lant) si de numarul lanturilor. La baza sa stau legaturile peptidice care leaga aminoacizii între ei. Dar acestea nu sunt singurele legaturi existente. Într-adevar, daca proteina este formata dintr-un singur lant polipeptidic si am cuprinsul lui se gasesc mau multe resturi de cisteina, ele se pot uni doua câte doua prin pierderea de Hidrogen din gruparile –SH, stabilind astfel câte o punte disulfurica. Aceste punti disulfurice provoaca distorsiuni ale catenelor polipeptidice.

    Structura primara a ribonucleazei cuprinde un singur lant polipeptidic format din 124 resturi de aminoacizi dintre care 8 sunt resturi de cistena angajate în 4 legaturi disulfurice.

    Puntile disulfurice se pot stabili si între resturi de cistena apartinând unor catene diferite. Aceasta situatie se întâlneste în structura insulinei.

    STRUCTURA SECUNDARA

    Structura secundara corespunde organizarii lanturilor. Cu ajutorul difractiei razelor X de catre proteine (în stare cristalina sau fibrilara), s-au putut masura destantele dintre atomi si unghiurile dintre valente, punându-se în evidenta diverse structuri spatiale ale catenelor polipeptidice. S-a constatat astfel (Pauling si Corey) ca lanturile pot fi rasucite în spirala (sau helix) sau dispuse în „foaie plianta” numita si structura b. În cazul general, lanturile sunt spiralate formând un a-helix cu caractere bine determinate. În cazul unui a-helix, fiecare grup – NH dintr-un rest de aminoacid este legat printr-o punte de Hidrogen cu grupul >C=O de al 4-lea rest de aminoacid care-i urmeaza în secventa pe spirala. Prin urmare, unitatea repetitiva a unui a-helix este:

    Pasul elicei cuprinde 3,6 resturi de aminoacizi si cu fiecare rest contribuie la avnsarea helicei – pe verticala – cu 1,47 Ĺ; ceea ce determina o înaltime – în linie dreapta – a pasului helicei de 5,4 Ĺ (fig. III si fig. IV).

    Legaturile de Hidrogen pot fi intracatenare si intercatenare, dupa cum se remarca în cazul dispunerii a doua lanturi „în foaie plianta” (fig. V).

    Pe de alta parte, datorita asezarii în acelasi lant a doua resturi de aminoacizi având în radicalii respectivi grupari functionale capabile sa reactioneze între ele, se stabilesc si astfel de legaturi intracatenare. Ansamblul caracterelor citate: felul helixului sau aspectul de „foaie plianta” a lantului polipeptidic, modurile de stabilizare a helixurilor prin legaturi intracatenare antre aminoacizii din cuprinsul aceluiati lant, constituie ceea ce se numeste structura secundara a proteinelor.

    STRUCTURA TERTIARA

    Structura tertiara a proteinelor corespunde modului în care lanturile sunt legate între ele, deci naturii legtturilor intercatenare. Legaturile dintre lanturile polipeptidice pot fi:

    a) legatura disulfurica, - S – S - , între doua resturi de cisteina;

    \ / NH NH / \ O=C H H C=O \ ç ç / HC ľľ C – S – S – C ľľ CH / ę ę \ HN H H NH \ / C=O O=C / \

    b) legatura salina între un grup – COOH (dintr-un aminoacid monoaminodicarboxilic) si un grup – NH2 (dintr-un aminoacid diaminomonocarboxilic):

    ç ç NH O NH ç // ç CH – CH2 – CH2 – C – O - ľH3N+ – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH ç &nb sp; ; ç CO CO ç &nb sp; ; ç

    c)legatura esterica între un grup – COOH (din acid glutamic sau aspartic) si un grup – OH alcoolic (din serina, spre exemplu):

    ç ç NH O NH ç // ç CH – CH2 – CH2 – C – O – CH2 – CH ç ç C=O CO ç ç \

    c) legaturi de Hidrogen între C=O dintr-un lant si NH din alt lant:

    / \ / NH HC – / \ – CH C = O \ / C = O ľľ HN / \ HN CH – \ /

    e) legaturi prin forte Van der Waals între grupe nepolare; spre exemplu, între gruparea – CH3 a alaninei si metilii gruparii izopropil din valina sau leucina:

    CH3 / \ Leucina – CH CH3 – Alanina \ / CH3

    Desi slabe, ultimele 2 genuri de legaturi (de Hidrogen si prin forte Van der Waals) sunt foarte numeroase; de aceea ele contribuie, într-o mare masura, la consolidarea lanturilor si la imprimarea structurii tertiare a proteinelor.

    Pe de alta parte, când moleculele proteice sunt constituite dintr-un lant unic, acesta poate fi „îmbobinat” într-un anume fel, iar când cuprinde mai multe lanturi helicoidale, acestea pot fi „rasucite” împreuna si consolidate prin legaturi intercatenare. Modurile de îmbobinare, înfasurar e sau rasucire ale lanturilor polipeptidice constituie si ele elemente caracteristice structurii tertiare (alaturi de natura leg. intercatenare) (fig. VI si fig. VII).

    STRUCTURA CUATERNARA
    Mai multe molecule ale aceleiasi proteine – posedând cele trei genuri de structuri mentionate – se pot asocia rezultand o unitate de sine statatoare cu o forma bine determinata. În aceasta situatie, subunitatile sunt tinute împreuna prin forte Van der Waals, legaturi de Hidrogen si, în mai mica masura, prin legaturi saline. Aceasta relatie caracterizata prin modul în care se unesc catenele polipeptidice individuale între subunitatile unei entitati proteice constituie structura cuaternara a proteinelor.

    O asemenea structura se întâlneste, spre exemplu, la hemoglobina care este un tetramer constituit din doi monomeri cu lant polipeptidic a si alti doi monomeri cu lant polipeptidic b (fig. VIII).

    Fiecare lant (a sau b) poseda cele trei feluri de structuri mentionate. Între lanturile de acelasi fel se gasesc legaturi saline stabilite între grupari polare, iar între lanturile deosebite se afla legaturi de Hidrogen sau forte Van der Waals. Datorita tuturor acestor legaturi, tetramerul are o stabilitate deosebita.

    DENATURAREA PROTEINELOR

    Acest fenomen este specific proteinelor, constând în schimbarea proprietatilor fizico-chimice si biologice, sub influenta unor factori numiti agenti denaturanti.

    Proprietatile fizico-chimice modificate prin denaturare sunt: (a) solubilitatea (prin denaturare proteinele floculeaza sau coaguleaza); (b) capacitatea de a cristaliza se pierde; (c) capacitatea de a rezista la hidroliza scade; (d) capacitatea de a da reactii de culoare se accentueaza.

    Proprietatile biologice modificate prin denaturare se manifesta atât la hormonii de natura proteica si la enzime, care îsi pierd activitatea de biocatalizatori, cât si la anticorpi sau antigeni care-si pierd specificitatea chimica.

    AGENTI DENATURANTI

    Temperatura (60 – 70°), acizii si bazele concentrate, unii solventi organici de felul alcoolului sau eterului, detergenti, ureea, unii agenti mecanici (agitare, ultrasunete), razele Röntgen, razele ultraviolete sunt agenti denaturanti.

    CELE DOUA TIPURI DE DENATURARI

    Unii agenti determina denaturarea numai cât timp îsi exercita actiunea asupra proteinlor. Aceasta denaturare este reversibila; proteina îsi recapata toate proprietatile când agentul denaturant a fost îndepartat. Spre exemplu: printr-un adaos mare de clorura de sodiu la o solutie de ovalbumina (albus de ou) proteina floculeaza; prin diluarea cu apa proteina se redizolva, iar solutia îsi reia aspectul initial (fig. IX).

    Când denaturarea provocata de un agent denaturant persista si dupa încetarea actiunii acestuia, procesul este ireversibil. Spre exemplu, prin încalzirea (la 60 – 70°) a unei solutii de ovalbumina, proteina se prinde în masa prin coagulare (luân aspectul cunoscut al albusului întarit prin fiebere).

    Ce modificari structurale sufera proteina în cursul denaturarii?

    S-a stabilit ca în denaturarea reversibila se rup numai legaturi de Hidrogen si Van der Waals. În cazul denaturarii ireversibile se rup legaturi chimice propriu-zise; în special, legaturi disulfurice inter- si intra – catenare. Legaturile de Hidrogen sau Van der Waals se pot reface dupa îndepartarea agentului denaturant, legaturile chimice însa nu se mai restabilesc. Faptul ca prin cele doua categorii de denaturari se rup legaturile care consolideaza structurile secundara si tertiara ale moleculelor proteice, dovedeste ca denaturarea altereaza aceste doua feluri de structuri proteice. Pe de alta parte, s-a men# 5;ionat ca denaturarea altereaza însusirile biologice ale proteinelor. Aceasta arata ca proprietatile bologice ale proteinelor depind si de structurile secundara si tertiara ale respectivelor molecule, nu numai de structura primara (felurile lanturilor polipeptidice).

    PROPRIETATILE ANTIGENICE ALE PROTEINELOR

    Alaturi de denaturare proteinele mai prezinta o categorie de proprietati specifice lor, proprietati anigenice. Despre acestea se poate da seama luându-se în considerare urmatoarele fapte:

    Daca se injecteaza la un animal o proteina provenind din organismul unei alte specii, în sângele animalului la care s-a injectat proteina, apar substante proteice care se combina cu ea, împiedicând circulatia în organism a proteinei injectate. Substanta injectata se numeste antigen, iar cea produsa în prganismul animalului la care s-a injectat se numeste anticorp; el precipita antigenul. Reactia organismului caruia i s-a injectat antigenul si care a condus la producerea de anticorpi se numeste reactie de imunitate. Prin asemenea reactii organismele vii se apara împotriva microbilor sau virusurilor; ele explica de ce anumite boli microbiene sau virale nu pot apare decât o singura data la un acelasi individ.

    Reactiile de imunitate permit – totodata – si diferentierea proteinelor diferite între ele. Într-adevar, anticorpii produsi în urma injectiei unui anume antigen îl precipita numai pe acesta. De aceea, pentru recunoasterea antigenului si deosebirea lui de alta protein&# 259; se pot folosi anticorpii respectivi ca cei mai specifici reactivi. Ei sunt utilizati curent în metodele de analiza imunologica.

    Regiunea din molecula proteinei antigen care formeaza complexul cu anticorpul se numeste determinant antigenic. Determinantii antigenici se combina în anumite locuri (situsuri specifice) cu anticorpii. În general, exista cel putin doua situsuri identice la fiecare molecula de anticorp (fig. X).

    Asocierea antigen – anticorp se realizeaza prin legaturi slabe, nespecifice; singurul fapt decisiv în specificitatea reactiei de imunitate este complementaritatea formei moleculelor implicate în proces.

    Este de remarcat ca atunci când nu rezulta precipitate în reactia antigenului cu anticorpul, reactia de imunitate este reversibila.

    Când se formeaza precipitate, desocierea complexelor antigen –anticorp este foarte anevoioasa si de aceea, în asemenea cazuri, reactiile de imunitate sunt considerate ireversibile.

    CLASIFICAREA PROTEINELOR

    Deoarece proteinele aflate în natura sunt foarte numeroase, s-a impus – de multa vreme – clasificarea lor. În decursul timpului s-au elaborat mai multe clasificari bazate pe diverse criterii. Cea care se va urmari aici se bazeaza pe proprietatile generale ale proteinelor: compozitia chimica, forma moleculelor si solubilitatea.

    Potrivit compozitiei lor chimice, proteinele se împart în doua grupe mari (1) proteine simple care prin hidroliza dau nastere numai la aminoacizi si (2) proteine conjugate care prin hidroliza dau nastere la aminoacizi si la substante de natura deosebita de aminoacizi (numite grupe prostetice).

    Dupa forma moleculelor, proteinele se împart în (a) proteine globulare, cu înfatisare sferica sau elipsoidala si (b) proteine fibrilare cu molecule mult alungite. În afara de forma moleculelor, aceste doua categorii se deosebesc si prin solubilitatile lor. Proteinele globulare sunt solubile în apa, solutii saline apoase, acizi, baze, alcool; proteinele fibrilare sunt în general insolubile în oricare din solventii mentionati. Exista totusi unele proteine cu moleculele alungite (deci fibrilare) care sunt solubile în anumiti solventi. Din aceasta ultima categorie fac parte: fibrinogenul si doua prot eine musculare: actina si miozina.

    PROTEINELE SIMPLE

    În cele ce urmeaza se trec în revista principalele subclase de proteine simple întâlnite în organismul animal, apartinând categoriei proteinelor globulare si proteinelor fibrilare (solubile si insolubile). Sunt prezentate – în primul rând – caracterele proteinelor globulare. În ordinea greutatii lor moleculare crecânde, din categoria proteinelor globulare aflate în organismul animal fac parte: protaminele, histonele, albuminele si globulinele.

    v Protaminele sunt proteinele cele mai simple, având greutati moleculare de câteva mii (cca 5.000). În constitutia lor intra numai câtiva aminoacizi diferiti, predominând cei diaminomonocarboxilici. Protaminele sunt solubile în apa, în solutii acide diluate, în solutii bazice diluate si nu coaguleaza. Au capacitatea de a precipita alte proteine din solutiile lor.

    Protaminele intra în constitutia celulelor germinale mature. Exemple de protamine sunt: salmina din laptii somonului si clupeina din laptii heringului.

    v Histonele sunt mai complexe decât protaminele. Greutatile lor moleculare sunt cuprinse între 10.000 si 23.000, fiind constituite în cea mai mare parte din aminoacizi bazici (pI@10). Histonele se dizolva în aceiasi solventi în care sunt solubile si protaminele, exceptie fiind faptul ca ele sunt precipitate de amoniac pe când protaminele se dizolva în el. Ca si protaminele, histonele precipita în solutiile lor alte proteine însa – spre deosebire de protamine – ele coaguleaza la încalzire.

    Histonele se afla în celulele germinale imature, în sângele nevertebratelor (hemocianina) si vertebratelor (hemoglobina).

    v Albuminele sunt mai complexe decât primele doua categorii; au greutati moleculare de cca. 60.000.

    punctul lor izoelectric este usor acid (@5). Albuminele sunt foarte solubile în apa, dar pot fi precipitate cu solutie saturata de sulfat de amoniu. Albuminele pot fi usor coagulate (prin încalzire sau de catre alcoolul etilic).

    Din punct de vedere chimic, albuminele au continut redus de glicocol si de glucide. Exemple de albumine sunt: serumalbumina, lactalbumina, ovalbumina, miogenul (din tesutul muscular).

    v Globulinele sunt prima categorie de proteine simple insolubile în apa pura; au greutati moleculare de cca. 150.000 si punct izoelectric în regiunea neutra de pH. În schimb, globulinele sunt solubile în solutii saline diluate, precum si în solutii acide sau bazice diluate. Globulinele sunt precipitate cu solutii semisaturate de sulfat de amoniu.

    Ca si albuminele, globulinele se gasesc în plasma (a-, b-, g-globulinele). Unele se gasesc în tesutul muscular (miozina), altele în ou (ovoglobulina).

    v Proteinele fibrilare sunt, în general, proteine animale insolubile, foarte rezistente la digestia cu enzime proteolitice. Din cauza insolubilitatii lor nu li se poate determina greutatea moleculara. Proteinele fibrilare se gasesc în: par, unghii, tesut de sustinere si oase.

    Ele constituie un grup eterogen de proteine numit scleroproteine. Dintre acestea fac parte: colagenul, elastina si keratina.

    Colagenul se afla în derm, ligamente, tendoane, cartilaje, oase si alte tesuturi conjunctive. Aproximativ jumatate din totalitatea proteinlor aflate în organismul omului este reprezentata de colagen. Colagenul se caracterizeaza prin insolubilitate în apa, solutii acide si bazice diluate; în acestea din urma, sufera fenomenul de imbibitie. În schimb, colagenul se dizolva în acizi si baze concentrate suferind hidroliza. În apa si la încalzire (peste 100°) colagenul se transfor ma în gelatina.

    Elastina este o proteina specifica fibrelor elastice. Ea se aseamana prin majoritatea proprietatilor cu colagenul; se deosebeste totusi de acesta prin faptul ca nu prezinta imbibitie, nu formeaza gelatina si este hidrolizata de tripsina.

    Keratina este proteina specifica din epiderm, par, unghii, pene, lâna.

    PROTEINELE CONJUGATE

    Acestea cuprind în moleculele lor pe lânga partea proteica si câte o componenta de natura neproteica, numita grup prostetic. Aceasta înseamna ca prin hidroliza proteinelor conjugate se elibereaza aminoacizi si grupe prostetice (substante de natura neproteica).

    În functie de natura grupelor prostetice, proteinele conjugate se împart în 6 categorii: fosfoproteine, glicoproteine, lipoproteine, cromoproteine, metaloproteine si nucleoproteine.

    PROTEINELE ÎN ALIMENTATIE

    Proteinele sunt, din punct de vedere chimic, compusi macromoleculari naturali, cu structura polipeptidica, care prin hidroliza formeaza a-aminoacizi. Ele contin pe langa carbon, hidrogen, oxigen, azot, sulf, potasiu, si alti halogeni. Denumirea de proteine vine din limba greaca , proteias î nsemnând primar. Alaturi de glucide si lipide, ele furnizeaza energie pentru organism, dar ajuta si la refacerea tesuturilor lovite. Pe langa acestea, intra în structura tuturor celuleleor, si ajuta la cresterea si refacerea celulelor. Unii hormoni contin proteine, acestia având rol în reglarea activitatii organismului. Participa la formarea anticorpilor , ajutând la debarasarea de toxine si microbi. Formarea unor enzime si fermenti necesita prezenta proteinelor. Si nu în ultimul rând, ele participa la formarea dioxidului de carbon, a apei, prin aportul energetic rezultat din arderea lor.

    Alimentatia zilnica contine un amestec de aminoacizi. Din acest amestec, majoritatea aminoacizilor pot fi sintetizati de organism, dar 8 dintre ei pot fi introdusi în organism numai prin alimentatie.

    Prin alimentatie, în organism sunt introduse proteine ce provin din 2 surse: vegetala si animala. Cele de origine animala (carne, lapte, oua), care sunt indispensabile într-o alimentatie rationala, prezinta avantajul ca sunt bogate în proteine, se realizeaza cu un consum mare de produse vegetale si sunt deficitare din punct de vedere cantitativ. Cele de origine vegetala (cereale, seminte oleaginoase si leguminoase), sunt disponibile în cantitatea cea mai mare pentru populatia globului.

    Unele proteine vegetale pot înlocui cu succes proteinele animale, de exemplu proteinele din ou pot fi înlocuite de soia. Semintele de plante oleaginoase, dau de asemenea procente ridicate de proteine :floarea-soarelui, arahide, bumbacul.

    Valoarea biologica reperezinta procentul de azot retinut de organism. Acesta, este determinat de prezenta sau lipsa anumitor aminoacizi, în anumite proportii ,în cadrul proteinelor. Dupa aceasta valoare biologica, putem clasifica proteinele din alimentatie în:

    - proteine complete , care contin toti aminoacizii esentiali (lizina, metionina, izoleucina, triptofan), necesari în mentinerea echilibrului proteic al organismului, în proportii optime pentru sintetizarea echilibrului proteic al organismului. În cantitate normala , ele întretin cresterea. Ex: lapte, brânzeturi, oua, carne.

    - proteine partial complexe, care contin si ele toti aminoacizii esentiali (lizina, metionina, izoleucina, triptofan), dar nu în proportii optime pentru sintetizarea echilibrului proteic al organismului. Pentru a întretine cresterea organismului, este nevoie de un aport dublu fata de proteinele complete . Ex: grâul , orezul, ovazul , anumite plante leguminoase uscate.

    - Proteinele incomplete au o valoare biologica scazuta, datorata lipsei unor aminoacizi esentiali, si a dezechilibrului proportiei necesare mentinerii echilibrului proteic al organismului. Datorita acestui fapt, este recomandata folosirea lor ca o completare a celorlalte clase, de proteine, si nu ca o clasa de baza. Datorita dezechilibrului, ele nu pot întretine singure cresterea organismului. Ex: cartila jele, tendoanele, gelatina din oase.

    Continutul în proteine al unor produse animale si vegetale

    Carne de vita 19 %

    Peste si preparate din peste 7 – 20 %

    Icre negre 26 %

    Coarne, par, matase 90 – 100 %

    Sânge 20 %

    Lapte 3,5 %

    Lapte praf 27 %

    Brânzeturi 20 – 30 %

    Brânza de burduf 27,4 %

    Oua de pasare 12 %

    Faina de grâu 10 – 14 %

    Porumb 8 %

    Fasole, soia 36 %

    Mazare boabe 21,5 %

    Ciuperci 41,7 %

    Ciuperci uscate 30 %

    Alune 30 %

    Arahide 25,8 %

    Nuci 17 %

    Alge 5 – 40 %

    Plante verzi 1 – 5 %

    Proteine de biosinteza 40 – 85 %

    Bibliografie selectiva:

    BIOCHIMIE MEDICALA, Ed. Medicala – Bucuresti, 1980, autori: Aurora Popescu, Elena Cristea, Marcela Zamfirescu – Gheorghiu

    MANUAL DE MEDICINA INTERNA PENTRU CADRE MEDII, Ed. All–Bucuresti
    Warning: include(): open_basedir restriction in effect. File(/home/harrypotter/coduri/footer.php) is not within the allowed path(s): (/home/r42147educ:/usr/lib/php:/usr/php4/lib/php:/usr/local/lib/php:/usr/local/php4/lib/php:/tmp) in /home/r42147educ/public_html/biblioteca/biologie/proteine.php on line 417

    Warning: include(/home/harrypotter/coduri/footer.php): failed to open stream: Operation not permitted in /home/r42147educ/public_html/biblioteca/biologie/proteine.php on line 417

    Warning: include(): Failed opening '/home/harrypotter/coduri/footer.php' for inclusion (include_path='.:/usr/lib/php:/usr/local/lib/php') in /home/r42147educ/public_html/biblioteca/biologie/proteine.php on line 417